药学院霍帅东团队以Hot Paper形式在Angew. Chem. 合作发表超声调控生物酶催化活性的研究进展

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近日，厦大药学院霍帅东教授与德国莱布尼兹材料研究所Andreas Herrmann教授团队合作，在利用超声机械力调控生物酶催化活性领域取得了新进展。相关研究成果以“Activation of the Catalytic Activity of Thrombin for Fibrin Formation by Ultrasound”为题发表在Angewandte Chemie（《德国应用化学》），该文同时被遴选为Hot paper。该研究是基于此前提出的超声机械力活化药物的新概念（Nature Chemistry 2021，13，131–139）以及利用超声机械力调控蛋白质结构与性质（Angew. Chem. Int. Ed. 2021，60，1493–1497）的进一步深入探索。

蛋白质是生物体的物质基�。渲械拿讣负醪斡胨猩锓从Γ复呋痰氖У饔胄矶嗉膊〉姆⑸芮邢喙�。因此，实现对酶活性的精确调控不仅有利于理解复杂的生物反应过程，更有助于进一步开发新的治疗策略。在这项工作中，研究人员首先利用合成的多聚适配体与凝血酶特异性结合，抑制其催化活性。随后分别使用实验超声（20 kHz）和医用聚焦超声（5 MHz）对多聚适体-凝血酶之间的相互作用进行了选择性破坏，从而恢复了凝血酶活性，催化了纤维蛋白原向纤维蛋白的转化。进一步地，研究人员将其扩展到纳米颗粒-适配体系统。凝血酶的存在将特异性诱导两种金纳米颗粒的聚集组装（表面分别修饰凝血酶裂分适配体），同时使酶失活。超声机械力的施加可以特异性分散颗粒聚集体，同时激活凝血酶的催化活性，重要的是，该体系的超声响应过程完全可逆，可以实现对凝血酶催化活性“抑制-激活”的多次循环。

该项研究通过超声机械力选择性调控了适配体与生物酶的相互作用，同时验证了医用聚焦超声对该系统的适用性，为实现对体内蛋白质功能的远程调控提供了新策略。德国莱布尼兹材料研究所的赵鹏坤博士为该研究论文的第一作者，霍帅东教授与Andreas Herrmann教授为共同通讯作者。